Синтез эластина – Синтез эластина

Синтез эластина

Эластин синтезируется фибробластами в виде растворимого мономера - «тропоэластина». В межклеточном пространстве после образования поперечных сшивок эластин приобретает свою конечную внеклеточную форму, которая характеризуется нерастворимостью, высокой стабильностью и очень низкой скоростью обмена.

Нарушения структуры эластина и их послед­ствия

Снижение активности лизилоксидазы, вызванное дефицитом меди, пиридоксина или дефицит лизилоксидазы, связанный с генетическим дефектом, приводит к снижению или прекращению образования десмозинов. В результате поперечных сшивок нет или их недостаточное количество. При этом, у эластических тка­ней снижается предел прочности на разрыв, появляются такие нарушения, как истончённость, вялость и растяжимость. Клинически эти нарушения могут проявляться кардиоваскулярными изменениями (аневризмы и разрывы аорты, дефекты клапанов сердца), частыми пневмониями и эмфиземой лёгких.

Катаболизм эластина

Катаболизм эластина происходит при участии эластазы нейтрофилов. Это очень активная протеаза, которая выделяется во внеклеточное пространство нейтрофилами и разрушает эластин и другие структурные белки. Особое значение это имеет в лёгких, поскольку лёгочная ткань не регенерирует. Разрушение эластина в альвеолярных стенках ведёт к потере эластичных свойств, разрушению альвеол и развитию эмфиземы лёгких.

В норме эластазу нейтрофилов и другие протеазы ингибирует α1-антитрипсин. Основное количество α1-антитрипсина синтезируется печенью и находится в крови. В лёгких α1-антитрипсин синтезируется альвеолярными макрофагами, что и обеспечивает защиту альвеол от действия эластазы. При дефиците α1-антитрипсина, который может быть следствием различных мутаций, повышается риск развития эмфиземы лёгких.

3. Гликозаминогликаны и протеогликаны

Гликозаминогликаны(ГАГ) — линейные отрицательно заряженные гетерополисахариды. ГАГ могут связывать большие количества воды, в результате чего межклеточное вещество приобретает желеобразный характер.

Протеогликаны— высокомолекулярные соединения, состоящие из гликозаминогликанов (90—95%) и белка (5—10%). Они образуют основное вещество межклеточного матрикса соединительной ткани и могут составлять до 30% сухой массы ткани.

ГАГ и протеогликаны специфически взаимодействуют с коллагеном, эластином, фибронектином, ламинином и другими белками межклеточного матрикса.

Функции протеогликанов и ГАГ:

  1. являются структурными компонентами межклеточного матрикса;

  2. участвуют в межклеточных взаимодействиях, формировании и поддержании формы клеток и органов, образовании каркаса при формировании тканей.

  3. являясь полианионами, могут связывать, кроме воды, большие количества катионов (Na+, K+, Са2+) и формировать тургор различных тканей;

  4. играют роль молекулярного сита, они препятствуют распространению патогенных микроорганизмов;

  5. гиалуроновая кислота и протеогликаны выполняют рессорную функцию в суставных хрящах;

  6. гепарансульфатсодержащие протеогликаны способствуют созданию фильтрационного барьера в почках;

  7. кератансульфаты и дерматансульфаты обеспечивают прозрачность роговицы;

  8. гепарин — антикоагулянт крови;

  9. гепарансульфаты — компоненты плазматических мембран клеток, где они могут функционировать как рецепторы и участвовать в клеточной адгезии и межклеточных взаимодействиях. Они также выступают компонентами синаптических и других пузырьков.

studfiles.net

Синтез эластина

Эластин синтезируется фибробластами в виде растворимого мономера - «тропоэластина». В межклеточном пространстве после образования поперечных сшивок эластин приобретает свою конечную внеклеточную форму, которая характеризуется нерастворимостью, высокой стабильностью и очень низкой скоростью обмена.

Нарушения структуры эластина и их послед­ствия

Снижение активности лизилоксидазы, вызванное дефицитом меди, пиридоксина или дефицит лизилоксидазы, связанный с генетическим дефектом, приводит к снижению или прекращению образования десмозинов. В результате поперечных сшивок нет или их недостаточное количество. При этом, у эластических тка­ней снижается предел прочности на разрыв, появляются такие нарушения, как истончённость, вялость и растяжимость. Клинически эти нарушения могут проявляться кардиоваскулярными изменениями (аневризмы и разрывы аорты, дефекты клапанов сердца), частыми пневмониями и эмфиземой лёгких.

Катаболизм эластина

Катаболизм эластина происходит при участии эластазы нейтрофилов. Это очень активная протеаза, которая выделяется во внеклеточное пространство нейтрофилами и разрушает эластин и другие структурные белки. Особое значение это имеет в лёгких, поскольку лёгочная ткань не регенерирует. Разрушение эластина в альвеолярных стенках ведёт к потере эластичных свойств, разрушению альвеол и развитию эмфиземы лёгких.

В норме эластазу нейтрофилов и другие протеазы ингибирует α1-антитрипсин. Основное количество α1-антитрипсина синтезируется печенью и находится в крови. В лёгких α1-антитрипсин синтезируется альвеолярными макрофагами, что и обеспечивает защиту альвеол от действия эластазы. При дефиците α1-антитрипсина, который может быть следствием различных мутаций, повышается риск развития эмфиземы лёгких.

3. Гликозаминогликаны и протеогликаны

Гликозаминогликаны(ГАГ) — линейные отрицательно заряженные гетерополисахариды. ГАГ могут связывать большие количества воды, в результате чего межклеточное вещество приобретает желеобразный характер.

Протеогликаны— высокомолекулярные соединения, состоящие из гликозаминогликанов (90—95%) и белка (5—10%). Они образуют основное вещество межклеточного матрикса соединительной ткани и могут составлять до 30% сухой массы ткани.

ГАГ и протеогликаны специфически взаимодействуют с коллагеном, эластином, фибронектином, ламинином и другими белками межклеточного матрикса.

Функции протеогликанов и ГАГ:

  1. являются структурными компонентами межклеточного матрикса;

  2. участвуют в межклеточных взаимодействиях, формировании и поддержании формы клеток и органов, образовании каркаса при формировании тканей.

  3. являясь полианионами, могут связывать, кроме воды, большие количества катионов (Na+, K+, Са2+) и формировать тургор различных тканей;

  4. играют роль молекулярного сита, они препятствуют распространению патогенных микроорганизмов;

  5. гиалуроновая кислота и протеогликаны выполняют рессорную функцию в суставных хрящах;

  6. гепарансульфатсодержащие протеогликаны способствуют созданию фильтрационного барьера в почках;

  7. кератансульфаты и дерматансульфаты обеспечивают прозрачность роговицы;

  8. гепарин — антикоагулянт крови;

  9. гепарансульфаты — компоненты плазматических мембран клеток, где они могут функционировать как рецепторы и участвовать в клеточной адгезии и межклеточных взаимодействиях. Они также выступают компонентами синаптических и других пузырьков.

studfiles.net

его роль в организме человека 

Коллаген и эластин – два известных белка, составляющих основу молодой кожи. Они, словно два неразрывных друга, идущие рука об руку по жизни, имеют приблизительно одинаковые функции и цели. Если о коллагене говорят и пишут много, то эластин всегда на вторых ролях. Сегодня мы хотим исправить эту несправедливость, и рассказать об уникальных свойствах эластина, которые способствуют молодости и красоте нашей коже.

 Что такое эластин?

Эластин – это структурный белок эластических волокон, который в большом объеме содержится в соединительной ткани. Он присутствует в коже, в стенках кровеносных сосудов, в связках и легких. Волокна эластина обладают очень важным качеством: они способны растягиваться в несколько раз по сравнению с первоначальной длиной. При этом сохраняется высокая прочность волокон и их способность возвращаться в исходное состояние после устранения нагрузки.

Определяет эти свойства эластина сложный белок гликопротеин. К тому же молекулы эластина имеют форму закрученных спиралей, которые способны как скручиваться, так и закручиваться безграничное количество раз. Все движения мимических мышц выполняются именно эластином, а коллаген обеспечивает коже плотность и упругость.

Так, после каждого движения мышц мимика лица возвращается в свое исходное состояние. Молекула эластина очень близка по строению к коллагену, но имеется и ряд существенных отличий в аминокислотной последовательности.

Свойства эластина

Помимо своего основного свойства,  эластин обладает способностью абсорбировать влагу, что обеспечивает тканям длительный режим увлажнения. В составе косметических средств эластин используют в первую очередь для восстановления эластичности тканей и их увлажнения.

Как и коллаген, эластин подвергается химическому процессу – гидролизу. В косметических средствах эластин употребляется только в виде гидролизата. При покупке косметического средства ищите на упаковке надпись: гидролизат коллагена,  гидролизат эластина.  Не имеет смысла покупать крем, в состав которого входит простой эластин и коллаген.

Гидролиз – это расщепление сложного вещества с помощью воды. В процессе гидролиза происходит деструкция белка на аминокислоты для лучшего его усвоения. Высокомолекулярная  масса эластина не способствует улучшению кожных характеристик, по этой причине эластин подвергают гидролизу. При нанесении крема с эластином на кожу формируется пептидная пленка, которая увлажняет кожу и предупреждает потерю влаги, обеспечивая тем самым деликатный лифтинг

.

 Мощным увлажнителем в креме является вовсе не вода, как многим кажется, а пептиды гиролизированного эластина, создающие на коже пептидную пленку.

Пептидная пленка действует на коже по типу компресса, который удерживает влагу внутри тканей, не отдавая ее наружу.

Тут возникает вопрос: отчего же именно эластин является таким мощным увлажнителем? Разве не является хорошим увлажнителем тот же коллаген или гиалуроновая кислота, о чудодейственных свойствах которой мы хорошо знаем? А все дело в том, что в состав эластина входят неполярные аминокислоты. Их в молекуле эластина содержится до 90%. Неполярные аминокислоты располагаются внутри частиц белка и не взаимодействует с водой, сводя к минимуму контакт с ней. Таким образом, они не утрачивают воду, а полностью ее сохраняют. Неполярные аминокислоты еще называются гидрофобными аминокислотами.

Очень эффективен эластин вкупе с коллагеном. Эти два белка в гармоничном тандеме дополняют друг друга, увеличивая эффект друг друга в косметическом средстве. Особенно эффективны косметические средства с эластином для взрослой кожи. Присутствие в них эластина питает, увлажняет и защищает кожу от повреждений. Подводя итог, можно сказать, что именно эластин достоин гордого названия «белка молодости», хотя бы потому, что отлично демонстрирует свои увлажняющие возможности, о которых мы писали выше.

Распад и синтез эластина. Почему это происходит?

Как и коллагена, эластина с годами становится все меньше в организме. Отчего это происходит? Причины все те же:

  • УФ-излучение;
  • действие эластазы;
  • вредные привычки: курение;
  • дефицит меди и витамина В6 в организме.

Количество эластина в организме уменьшается не из-за того, что его волокна изнашиваются или стареют, а из-за пагубного воздействия УФ-облучения.  УФ-излучение типа А способно проникать очень глубоко в кожу. При его длительном воздействии на организм происходит уменьшение синтеза эластина и нарушение его молекулярной структуры. То есть помимо уменьшения выработки эластина, его молекула претерпевает серьезные изменения.

В молекулу эластина входит аминокислота – десмозин. Десмозин обеспечивает сшивку белка, образуя прочные мостики между пептидными звеньями эластина. При уменьшении выработки десмозина поперечные сшивки образуются в малом количестве или не образуется вообще. В результате эластичные ткани теряют прочность, истончаются, становятся вялыми, то есть утрачивают свои уникальные свойства. Это сказывается как на работе организма в целом, так и на состоянии кожи.

Также под воздействием ультрафиолета активируется фермент – эластаза. В организме процесс синтеза и деградации эластина находится в строгом балансе. Именно УФ-излучение и еще некоторые факторы способствуют дисбалансу этого процесса. Под воздействием ультрафиолета не только уменьшается синтез коллагена, а полностью меняется его структура, что намного хуже. Так как синтез эластина хоть и уменьшается, но не прекращается, а новый эластин производится уже «дефектным». Итог весьма плачевен: эластин теряет упорядоченную структуру и превращается в скопления аморфного белка, который совсем не способствует молодости и красоте. Кожа начинает провисать, становится дряблой, теряет свой четкий рельеф, на ней появляются неровности, она становится грубой и сухой. В результате развивается заболевание кожи – эластоз. Эластоз – это состояние кожи, которое образуется вследствие изношенности и дистрофии эластических волокон.

Химики давно заметили, что если в организме не хватает хоть одного микроэлемента, то может нарушиться вся цепь химических реакций. Это способствует ухудшению работы определенных органов и систем, вплоть до терминального состояния (при дефиците меди и селена и пр.) Недостаточное поступление в организм меди, вызывает нарушение синтеза эластина. В синтезе эластина принимает участие фермент лизил оксидаза, который нуждается в ионах меди для его выработки.

Также в синтезе эластина участвует белок – декорин. Именно он регулирует процесс образования эластина, гарантируя формирование гомогенного, неповрежденного эластина.  При его недостатке начинается накопление дефектного эластина с низким уровнем прочности.

Большую роль в синтезе эластина играет также витамин В6. Если в организме существует одновременный дефицит как меди, так и витамина В6, то синтез эластина также уменьшается.

О вреде курения знают даже дети, но мало кто знает о том, что никотин сильно вредит коже. Никотин стимулирует выработку молекул матриксная металлопротеиназа (ММР), которые способствуют деградации эластин в коже.

Как восстановить эластин в коже?

Восполнить эластин в креме можно двумя способами:

  • восполнить его дефицит с помощью косметических средств;
  • стимулирование собственного синтеза эластина.

Сразу же стоит отметить, что эластин в креме воздействует лишь на верхний слой эпидермиса. Но и это совсем немаловажно. Ведь очень многие женщины, впрочем, как и мужчины, знают, что значит хороший увлажняющий крем. Благодаря своим увлажняющим свойствам эластин создает на поверхности кожи гигроскопическую пленку, которая не позволяет нашей коже иссушиться и потерять влагу. Создается что-то вроде термоса: кожа перманентно увлажняется, но в то же время влага не испаряется с ее поверхности.

Косметические кремы никаким образом не влияют на синтез эластина. Даже продаваемый в ампулах эластин улучшает лишь поверхностный слой эпидермиса.

Для стимуляции синтеза собственного эластина необходимо обратиться к процедурам на основе регенеративных технологий.  Это – плазмолифтинг, плацентотерапия, применение аминокислотной терапии и SPRS-терапия (клеточная терапия на основе аутологичных фибробластов). 

В результате этих процедур происходит стимуляция собственных фибробластов. Фибробласты – клетки соединительной ткани, вырабатывающие эластин, коллаген и гиалуроновую кислоту, которые способствуют омоложению кожи.

Хочется подробней остановиться на методе, основанном на применении медьсодержащих белков.

Выше мы уже писали, как важны микроэлементы, а конкретно медь, для организма и кожи. Недостаток меди может сказаться на образовании фермента лизил оксидазы, который в свою очередь способствует синтезу эластина. Увеличение медьсодержащих элементов в коже способствует усиленному синтезу эластина. Но следует помнить, что медь нужно применять только в связанном с белками виде (поскольку медь в несвязанном виде принимает активное участие  в образовании свободных радикалов, повреждающих молекулы эластина и коллагена). Медьсодержащие белки стимулируют процесс ремоделирования кожи. Что это за процесс? Ремоделирование кожи – это процесс в ходе которого удаляются дефектные и изношенные структуры (коллаген, эластин), а вместо них синтезируются новые.

Пока этот метод не получил широкого применения и мало применяется на практике, но в нем есть большой биопотенциал, который еще не раскрыт в полной мере.

iakosmetolog.ru

синтез, усвоение, как восполнить дефицит

Фибриллярные белки и коллаген.

Что такое фибриллярные белки? Фибриллярные белки — белки, имеющие вытянутую нитевидную структуру.

Нитевидная структура — хорошо. Почему? Да из нитей легко создать или сшить гибкие, подвижные, эластичные, прочные ткани, как кожа, ногти, связки, сухожилия и т.д. Как одежда, отличается по свойствам друг от друга в первую очередь составом ткани, так и ткани человеческого тела, отличаются составом фибриллярных белков.

К фибриллярным белкам относят:

  • коллаген, эластин, кератин, выполняющие в организме человека структурную функцию;
  • миозин, участвующий в мышечном сокращении;
  • фибрин — белок свёртывающей системы крови.

Сегодня говорим о коллагене, т.к. он превалирует. В коже его порядка 70%.

Итак, коллаген

Коллаген содержится практически везде. Не только в суставах и коже.

Кожа. Она состоит из волокон коллагена и эластина и основной ткани – матрицы. Коллаген составляет около 75 % сухой массы, а эластин – около 4 %. Эластин растягивается очень сильно (до 200–300 %), примерно как резина. Коллаген может растягиваться до 10 %, что соответствует капроновому волокну.

Мышцы. В состав мышц входит соединительная ткань, состоящая из волокон коллагена и эластина. Поэтому механические свойства мышц подобны механическим свойствам полимеров.

Механическое поведение скелетной мышцы следующее: при быстром растяжении мышц на определенную величину напряжение резко возрастает, а затем уменьшается. При большей деформации происходит увеличение межатомных расстояний в молекулах.

Ткань кровеносных сосудов (сосудистая ткань). Механические свойства кровеносных сосудов определяются главным образом свойствами коллагена, эластина и гладких мышечных волокон.

Это основа для других тканей и органов: оболочек, кожи, хрящей, костей, связок мышц, сосудов и даже нервной системы.

Коллаген считается самым распространённым видом белка у млекопитающих, составляющий от 25% до 35% белков во всём теле. Коллагены есть везде.

Дефицит коллагена!

Понятно, что большая часть коллагена находиться в суставах.

Факторов разрушения коллагена много:

  • cо стороны хрящевой ткани — дегенерация межпозвонковых дисков (остеохондроз), хруст, грыжи, скрежет, ухудшение состояния суставных хрящей (артрозы), проблемы с бронхами (бронхит, бронхоэктазы). Однако нужно заметить, что коллаген больше отвечает не за хруст, а за боли. За состояние самих суставов. А синовиальная жидкость, т.к. смазка суставов — это несколько другой вопрос;
  • со стороны кожи — ранние и глубокие морщины;
  • со стороны сосудистой стенки ее истончение и, как следствие повышение угрозы разрывов сосудов, аневризм и увеличения количества атеросклеротических бляшек, которые появляются в ответ на нарушение целостности сосудистой стенки;
  • со стороны кишечника — запоры и проблемы с пищеварением;
  • со стороны хрусталика — ухудшение зрения.

Но что мы можем сделать при нарушении его синтеза, при метаболическом дефиците?

Усвоение коллагена

Знаете ли вы, как переваривается белок?

Как известно, белок состоит из кирпичиков-аминокислот, которые соединены между собой пептидной связью.
Очень известная аналогия, и очень удачная. Аналогия с кирпичиками. Любой белок, который мы съедим, будет разрушен до кирпичиков (аминокислот). И только потом наше тело, используя кирпичики, будет строить свой собственный уникальный белок.

Деградация белка катализируется протеиназами: в желудке — пепсинами, а в тонком кишечнике — трипсином, химотрипсином и эластазой. Образующиеся при этом пептиды далее гидролизуются различными пептидазами до аминокислот.

Любой продукт белковой природы, что мы съедим, всегда будет разрушен до аминокислот. И всосется в тонком кишечнике только в виде аминокислот. Иногда в виде 2ух или 3ех связанных между собой аминокислот. Т.е. ди и трипептидов. Пептиды всасываются в виде ди- и трипептидов путем пассивного переноса или активного транспорта с участием переносчиков.

Телу все равно, что вы съели, будь то коллаген или курица. Организм обязан стереть чужеродную генетическую информацию и превратить белок в строительный аминокислотный материал. А если по какой-либо причине белок, что мы съели, не будет нормально переварен и попадет в кровоток, то последствия будут в виде аллергии и пр., т.к. тело будет распознавать непереваренный белок как чужеродный.

Любой белок, принимаемый перорально, будет разрушен до составных элементов. Не стоит тешить надежду на то, что коллаген из пищи как-либо встроится в наш собственный.

Любую белковую пищу нужно рассматривать ТОЛЬКО с точки зрения аминокислотного состава. И, только. Только аминокислоты и их пропорции могут на нас влиять.

Аминокислотный состав коллагена

Коллаген скуден по аминокислотному составу, и считается неполноценным белком, как и продукт переработки коллагена — желатин, о котором поговорим чуть ниже.
Коллаген имеет необычный аминокислотный состав: 1/3, или 33% всего коллагена составляет глицин.
Глицин- это заменимая аминокислота, значит, организм может ее вырабатывать сам без всяких проблем.

Пролина там тоже очень много. Это тоже, заменимая аминокислота.

Необходимо сказать, что есть модификации этих аминокислот, такие как гидроксипролин и гидроксилизин.

В составе коллагена есть еще аланин. И он тоже является заменимой аминокислотой.

Так же есть аргинин, условно незаменимая алифатическая аминокислота. Все остальные незаменимые аминокислоты, % которых хоть как-то можно назвать весомым в коллагене — это аминокислота лизин.

Самое главное в коллагене конечно же это лизин, т.к. это единственная из всех незаменимая. Значит, коллаген можно рассматривать как источник лизина, что хорошо.

Но, увы, даже в самом очищенном коллагене сух, лизина даже меньше, чем в обычном сывороточном протеине.

Поэтому, рассматривать коллаген как источник незаменимых аминокислот для своих суставов нельзя!

В коллагене много заменимых аминокислот. Их реально там много.
Берем не качеством, а количеством:

  • Потенциальная польза в коллагене заключается именно в заменимых аминокислотах и в их ГИПЕРДОЗАХ, ибо в коллагене того же самого глицина аж 33 г на 100 г.
  • Еще в коллагене есть особые 2 аминокислоты: гидроксипролин и гидроксилизин (модифицированные).

Производители коллагена уверяют, что именно эти 2 редкие аминокислоты оказывают незаменимую пользу нашей соединительной ткани. Так ли это?

Как происходит синтез коллагена?

Поскольку коллаген не существует без гидроксипролина и гидроксилизина, поедая эти аминокислоты, мы облегчаем жизнь своему коллагену.
ОН будет строиться быстрее, т.к. не нужно эти аминокислоты создавать. Это производные пролина, о котором мы говорили и лизина, о котором мы тоже упомянули.

ЗВУЧИТ РЕАЛЬНО КРУТО, да? Я, сперва, сам так подумал. Однако это НЕПРАВДА. К большому сожалению. Они никак не помогут нам при построении своего собственного коллагена. Почему? Очень просто.

Во-первых, cначала строятся нити без всяких там гидроксиаминокислот. Т.е. у нас в цепи нормальный пролин. И, только потом уже на готовой цепи подвешивают гидроксигруппу к пролину.

Синтез коллагена — сложный ферментативный многостадийный процесс, который должен быть обеспечен достаточным количеством витаминов и минеральных элементов.

Синтез протекает в фибробласте и ряд стадий вне фибробласта. Важный момент в синтезе — реакции гидроксилирования, которые открывают путь дальнейшим модификациям, необходимым для созревания коллагена. Катализируют реакции гидроксилирования специфические ферменты.

Так, образование 4-оксипролина  катализирует пролингидроксилаза, в активном центре которой находится ЖЕЛЕЗО.
Фермент активен в том случае, если железо находится в двухвалентной форме, что обеспечивается полноценным ВИТАМИНОМ С.

Полноценность Витамину С придают БИОФЛАВОНОИДЫ: гесперидин, рутин, кверцетин, кемпферол и др. Это не только аскорбиновая кислота!

Дефицит Витамина С нарушает процесс гидроксилирования, что влияет на дальнейшие стадии синтеза коллагена:  гликозилирование, отщепление N- и С-концевых пептидов и др. В результате синтезируется аномальный коллаген, более рыхлый. Эти изменения лежат в основе развития цинги.

Внеклеточный этап — модификация молекул проколлагена.

В межклеточном пространстве при участии протеолитических ферментов от молекулы проколлагена отщепляются N- и С-концевые пептиды и освобождается тройная спираль коллагена (тропоколлагена).

Далее происходит процесс самосборки коллагеновых фибрилл, фиксированных межмолекулярными ковалентными связями (сшивками) — необходим кислород, сера и специфический фермент лизилоксидаза…

Внеклеточное «дозревание» коллагена. «Сшивание» коллагеновых фибрил — необходимы Сера, кислород и
Фермент лизилоксидаза.

Особенностью этого фермента является присутствие Cu2+ в активном центре. Без меди невозможно дозревания коллагена.

Для синтеза коллагена необходимы Кальций, Магний, Фосфор, Железо, Медь, Витамин Д3 (Остео плюс), аминокислоты  (в том числе незаменимые, для эффективной работы ферментов), антиоксиданты, достаточное количество АТФ, полноценный Витамин С, Сера, Фосфолипиды, кислород, Омега-3 кислоты.

Не слабо, правда!

Эластин как белок прекращает выработку ферментов в человеческом организме в 14 лет, а коллаген — в 21—25, после чего кожные покровы только теряют эти белки и кожа стареет.

Без СЕРЫ нет пространственной конфигурации белков. Нет жизни, нет способа существования белковых тел.

Любой белок, независимо от того, какую функцию он несёт, это не просто цепочка, состоящая из аминокислот. Так же, как у каждого из нас есть своё определённое лицо, каждый белок — это определённая структура. Один белок имеет одну структуру, другой — другую.

Эта структура прочная, потому что она объединена, прежде всего, ковалентными химическими связями (осуществляются парой электронов, общих для двух атомов). И обязательно образуются  такие S-S-мостики (СЕРА).Когда варим, пережариваем белок, то эти S-S-связи рвутся, происходит так называемая денатурация, порча белков.

Когда образуются S-S-связи, тогда и только тогда появляется пространственная конфигурация. Эластин и коллаген — невероятно зависят от наличия органической серы.

Т.е. организм не использует вот эти хваленые гидрокси аминокислоты, что мы могли получить из сьеденного колагена. ОН ВСЕ ПРОДУЦИРУЕТ ВНОВЬ! САМ!

Во вторых, не существует РНК, которая могла бы акцептировать гидроксипролин или гидроксилизин и далее включать их в растущую полипептидную цепь.

Делали исследование. Кормили крыс радиоактивным гидроксипролином и гидроксилизином. Смотрели, будет ли коллаген из этих радиокативных аминокислот состоять. Конечно же НЕТ!

Это еще в 1954 году провели эксперемент. А продавцы коллагена до сих пор настаивают, что помогает. Было бы весело, если не было бы грустно.

Если мы едим гидроксиаминокислоты, то все они будут все равно приведены до состояния нормальных аминокислот и только потом будут использоваться.

И никак иначе.

Синтез коллагена очень зависим от слаженной работы гормонов щитовидной железы и отсутствия инсулинорезистентности!

Вывод: коллаген по аминокислотам ценен только пролином, глицином, аланином, аргинином — т.е., заменимыми аминокислотами, которых в коллагене действительно много.

Как лечебный препарат для восстановления суставов, связок, омоложения кожи — малоэффективен.

Как дополнительный источник заменимых аминокислот — имеет место быть.

У спортсменов. Людей без дефицита полноценных белков в еде, в принципе нет потребности в коллагене, как суплементе.

Гораздо интереснее и правильнее восполнять дефицит нутриентов, о которых мы говорили. Обеспечить здоровое всасывание их в кишечнике — ежегодная реабилитация ЖКТ. Создать условия для синтеза собственного коллагена и гликоаминогликанов (о них ещё поговорим).

Что такое желатин и что такое гидролизованный коллаген?

Желатин — это коллаген, который был подвержен разрушению. Усваивается легче, чем просто сырой материал.

Гидролизованный коллаген.
Это желатин, который еще несколько раз обработали. Он еще больше разрушился и еще легче переваривается и расщепляется до аминокислот. В этом вся разница, в обработке.

Желатин — средняя степень обработки.

Гидролизованный коллаген — высокая степень обработки.

Переваривание и всасывание зависит от обработки коллагена, т.е. от его биодоступности.

Желатин и гормон роста. (Бонус 🙂 для спортсменов)

Исследование:
Лучшим источником аргинина из всех белков является желатин и соя. Выяснилось, что потребление желатина в пищу существенно повышает секрецию гормона роста после приема. Выше, чем все другие белки. Соя на 2 месте. Считается, что это все благодаря аргинину. Но,через 2 часа! после употребления. Дозировка. Вес 80кг — 48гр. желатина.

Из лекции врача-нутрициолога Аркадия Бибикова.

www.rabotamamam.com

II. Эластин

Эластин - основной белок эластических волокон, которые в больших количествах содержатся в межклеточном веществе таких тканей, как кожа, стенки кровеносных сосудов, связки, лёгкие. Эти ткани обладают очень важными свойствами: они могут растягиваться в несколько раз по сравнению с исходной длиной, сохраняя при этом высокую прочность на разрыв, и возвращаться в первоначальное состояние после снятия нагрузки. Резиноподобные свойства названных тканей обеспечиваются особенностями состава и строения эластина - гликопротеина с молекулярной массой 70 кД.

А. Структура эластина

1. Аминокислотный состав и особенности кон-формации эластина описаны в 1-м разделе учебника.

Значение десмозина и лизиннорлейцина

В межклеточном пространстве молекулы эластина образуют волокна и слои, в которых отдельные пептидные цепи связаны множеством жёстких поперечных сшивок в разветвлённую сеть. В образовании этих сшивок участвуют остатки лизина двух, трёх или четырёх пептидных цепей. Структуры, образующиеся при этом, называются десмозинами (десмозин или изодесмозин). Предполагают, что эти гетероциклические соединения формируются следующим образом: вначале 3 остатка лизина окисляются до соответствующих ε-альдегидов, а затем происходит их соединение с четвёртым остатком лизина с образованием замещённого пиридинового кольца. Окисление остатков лизина в ε-альдегиды осуществляется медьзависимой ли-зилоксидазой, активность которой зависит также от наличия пиридоксина (см. подразд. I, Б).

Десмозин (образован четырьмя остатками лизина)

Кроме десмозинов, в образовании поперечных сшивок может участвовать лизиннорлейцин, который образуется двумя остатками лизина.

Лизиннорлейцин (образован двумя остатками лизина)

Наличие ковалентных сшивок между пептидными цепочками с неупорядоченной, случайной конформацией позволяет всей сети волокон эластина растягиваться и сжиматься в разных направлениях, придавая соответствующим тканям свойство эластичности (рис. 15-12).

Следует отметить, что эластин синтезируется как растворимый мономер, который называется "тропоэластин". После образования поперечных сшивок эластин приобретает свою конечную внеклеточную форму, которая характеризуется нерастворимостью, высокой стабильностью и очень низкой скоростью обмена.

Нарушения структуры эластина и их последствия

При снижении образования десмозинов (или их отсутствии) поперечные сшивки образуются в недостаточном количестве или не образуются вообще. Вследствие этого у эластических тканей снижается предел прочности на разрыв и появляются такие нарушения, как истончённость, вялость, растяжимость, т.е. утрачиваются их резиноподобные свойства. Клинически такие нарушения могут проявляться кардиовас-

Таблица 15-3. Заболевания, связанные с нарушением синтеза и созревания коллагена

Тип коллагена

Ген

Локализация коллагена в тканях

Заболевания

Причина

Клинические проявления

I

COL1A1 COL1A2

Кости, кожа, связки, сухожилия, склера, роговица, строма внутренних органов

Несовершенный остеогенез

Мутации в генах (более 160), чаще всего делеции и замены. Самая неблагоприятная - замена глицина на другую аминокислоту, в результате чего в молекуле проколлагена появляется перелом или изгиб, и нормальная тройная спираль не образуется

Повышенная ломкость костей, аномалии зубов, треугольная форма лица, гиперподвижность суставов, голубые склеры

II

COL2A1

Хрящи, межпозвоночные диски, стекловидное тело

Болезнь Книста

Делеция в гене, которая приводит к синтезу укороченных цепей коллагена

Укорочение и деформации конечностей, туго-подвижность суставов, кифосколиоз, миопия высокой степени

 

 

 

Синдром Стиклера и Вагнера

Образование терминирующего кодона, вследствие чего в стекловидном теле синтезируется половина молекулы коллагена

Прогрессирующая миопия, часто отслойка сетчатки; патология суставов по типу хронического остеоартрита

III

COL3A1

Кожа, сосуды, строма паренхиматозных органов, матка

Синдром Элерса-Данло-Русакова, IV тип

Мутации в гене (более 20) по типу делеции, вставок, замен. В результате этого синтезируется молекула коллагена с нарушением первичной структуры, которая отличается сниженной стабильностью. Фибриллы, которые образуют такие молекулы коллагена, тоньше нормальных и менее организованы

Спонтанные разрывы крупных сосудов, перфорации кишечника, разрывы беременной матки, спонтанный пневмоторакс

IV

COL4A3-COL4A6

Базальные мембраны (почки и лёгкие)

Синдром Альпорта

Мутации в генах, которые сопровождаются нарушением образования базальных мембран

Преимущественное поражение почек, проявляющееся гематурией и протеинурией; при некоторых формах одновременно развивается диффузный эзофагеальный лейомиоматоз (доброкачественная опухоль гладких мышц пищевода).

 

 

 

Синдром Гудпасчера

Образование антител к молекулам коллагена IV типа

Гломерулонефрит, лёгочный гемосидероз

701

Продолжение таблицы 15-3.

VII

COL7A1

Кожа

Буллёзный эпидермолиз

Мутации в гене, приводящие к снижению общего количества «заякоренных» фибрилл в коже, а также синтез дефектных фибрилл

Эпидермис слабо связан с дермой, легко слущивается и образует пузыри (буллы), которые легко травмируются, и на их месте образуются эрозии

Рис. 15-12. Молекулы эластина связаны ковалентными сшивками в обширную сеть.

кулярными изменениями (аневризмы и разрывы аорты, дефекты клапанов сердца), частыми пневмониями и эмфиземой лёгких.

Причины нарушений структуры эластина

  • снижение активности лизилоксидазы, вызванное дефицитом меди или пиридоксина;

  • дефицит лизилоксидазы при наследственных заболеваниях;

  • синдром Менкеса - нарушение всасывания меди.

Б. Kатаболизм эластина

Переваривание эластина

Нативный эластин, содержащийся в пище, не гидролизуется трипсином и химотрипсином, но медленно расщепляется пепсином при рН 2,0. Эластаза поджелудочной железы гидролизует эластин после выраженного лаг-периода. Это эндопептидаза, которая преимущественно расщепляет связи, образованные карбоксильными группами алифатических аминокислот.

702

Разрушение эластина

Катаболизм эластина происходит при участии эластазы нейтрофилов. Это очень активная протеаза, которая выделяется во внеклеточное пространство нейтрофилами и разрушает эластин и другие структурные белки. Особое значение это имеет в лёгких. Поскольку лёгочная ткань не регенерирует, разрушение эластина в альвеолярных стенках ведёт к потере эластичных свойств, разрушению альвеол и развитию эмфиземы лёгких (растяжение лёгких воздухом или образовавшимся в тканях газом).

В норме этого не происходит, так как эластазу нейтрофилов и другие протеазы ингибирует белок, называемый α1-антитрипсином (α1-АТ). Основное количество α1-AT синтезируется печенью и находится в крови. В лёгких α1-AT синтезируется альвеолярными макрофагами, что и обеспечивает защиту альвеол от действия эластазы (рис. 15-13). При дефиците α1-AT, который может быть следствием различных мутации в гене этого белка, повышается риск развития эмфиземы лёгких. В настоящее время это состояние поддаётся профилактике и лечению еженедельным внутривенным введением α1 - AT.

21 Гетерополисахариды (классы гликозаминокликанов). Строение, распространение в организме. Биологическая роль.

ГАГи – гликозаминогликаны, линейные гетерополисахариды регулярного строения.

1)гиалуроновая кислота - состоит из дисахаридов N-ацетилглюкозамина и глюкуроновой кислоты.

-самая большая М масса из ГАГов, самая бол.вязкость, смазка и амортизатор суставов, удерживает воду, образует цемент, регулирует проницаемость тк., задерживает микробы.

В коже, стекловидном теле, хрящах.

2),3) хондроитин-4 и 6-сульфаты состоят из глюкуроновой кислоты и N-ацетилгалактозамин-4 и 6-сульфата

- самые распространённые гаги в организме; они содержатся в хряще, коже, сухожилиях, связках, артериях, роговице глаза. Хондроитинсульфаты являются важным составным компонентом агрекана - основного протеогликана хрящевого матрикса. В организме человека встречаются 2 вида хондроитинсульфатов: хондроитин-4-сульфат и хондроитин-6-сульфат. Они построены одинаковым образом, отличие касается только положения сульфатной группы в молекуле N-ацетилгалактозамина

4)кератансульфат состоит из галактозы и N-ацетилгалактозамин

В роговице, в хряще

5)дерматансульфат состоит из идуроновой кислоты и N-ацетилгалактозаминсульфата.

- обладает антикоагулянтными свойствами, имеют высокое сродство с липопротеинами низкой плотности.

Характерен для кожи, кровеносных сосудов, сердечных клапанов.

6)гепарин - важный компонент противосвёртывающей системы крови (его применяют как антикоагулянт при лечении тромбозов). Он синтезируется тучными клетками и находится в гранулах внутри этих клеток. Наибольшие количества гепарина обнаруживаются в лёгких, печени и коже. Дисахаридная единица гепарина похожа на дисахаридную единицу гепарансульфата. Отличие этих гликозаминогликанов заключается в том, что в гепарине больше N-сульфатных групп, а в гепарансульфате больше N-ацетильных групп

studfiles.net

Регуляция синтеза коллагена — Мегаобучалка

Синтез коллагена стимулируют половые гормоны, аскорбиновая кислота (а также синтез протеогликанов и пролиферацию фибробластов).

Синтез коллагена тормозят глюкокортикоиды (путём снижения уровня мРНК проколлагена и ингибированием активности пролил-и лизилгидроксилазы), сам коллаген и N-пpoпептиды после своего отщепления.

 

Патологии образования коллагена

При дефиците витамина С нарушается гидроксилирование пролина и лизина, и образуются менее прочные коллагеновые волокна. В результате развивается цинга, при которой наблюдаются: повышенная хрупкость и ломкость кровеносных сосудов, множественные точечные кровоизлияний под кожу и слизистые оболочки, кровоточивость дёсен, выпадение зубов, анемия.

При снижении активности проколлагенпептидаз (синдром Элерса-Данло-Русакова, тип VII) концевые пропептиды проколлагена не отщепляются, нарушается образование тропоколлагена и образование нормальных коллагеновых волокон. Клинически это проявляется малым ростом, искривлением позвоночника, привычными вывихами суставов, высокой растяжимостью кожи.

При снижении активности лизилоксидазы, при недостатке меди, витаминов РР, В6 нарушается образование поперечных сшивок и, снижается прочность и упругость коллагеновых волокон. Такие структуры, как кожа, сухожилия, кровеносные сосуды, становятся хрупкими, легко разрываются.

Также существует ряд наследственных заболеваний, связанных с нарушением структуры или синтеза коллагена. Основная причина — мутации в генах коллагена, которые широко представлены в разных хромосомах.

При многих заболеваниях наблюдают не только костно-суставную патологию или изменения со стороны кожи, но и ярко выраженные висцеральные проявления: поражения кишечника, почек, лёгких, сердца, сосудов.

 

Катаболизм коллагена

Разрушение коллагеновых волокон осуществляется активными формами кислорода и ферментативно (гидролитически) коллагеназами тканевыми и бактериальными.

Тканевая коллагеназа содержит Zn2+, имеет 4 изоформы, синтезируется фибробластами и макрофагами соединительной ткани.



Тканевая коллагеназа разрезает тройную спираль коллагена на расстоянии около ¼ от С-конца, между глицином и лейцином (изолейцином). Образующиеся фрагменты водорастворимы, они спонтанно распадаются на отдельные цепи, которые гидролизуются различными протеазами до АК.

Тканевую коллагеназу активируют плазмин, калликреин и катепсин В. Чувствительность коллагена к действию коллагеназы и неспецифических протеаз повышает недостаточное гидроксилирование остатков пролина и лизина.

Нарушение распада коллагена ведет к фиброзу органов и тканей (в основном печени и легких).

 

Диагностика скорости распада коллагена

В результате распада коллагена в крови и моче появляется свободный гидроксипролин. Большая часть этой аминокислоты катаболизируется под действием фермента гидроксипролиноксидазы, а часть её выводится с мочой, и поэтому гидроксипролин является маркерной аминокислотой, по которой судят о скорости распада коллагена.

При некоторых заболеваниях, связанных с поражением соединительной ткани, экскреция гидроксипролина увеличивается вследствие ускоренного распада коллагена. Это наблюдается при болезни Педжета, гиперпаратиреозе, коллагенозах, некоторых инфекционных заболеваниях. При нарушении катаболизма гидроксипролина, причиной которого обычно выступает дефект фермента гидроксипролиноксидазы, выделение гидроксипролина может превышать 1 г/сут.

 

Особенности обмена коллагена

Коллаген относятся к медленно обменивающимся белкам, его Т½ составляет недели или месяцы.

У молодых людей обмен коллагена протекает быстрее, с возрастом он заметно снижается, так как при старении увеличивается количество поперечных сшивок, что затрудняет работу коллагеназы. Поэтому, у молодых людей в возрасте 10—20 лет содержание гидроксипролина в моче может достигать 200 мг/сут, то с возрастом экскреция гидроксипролина снижается до 15—20 мг/сут.

Синтез коллагена заметно увеличивается, когда фибробласты мигрируют в заживающую рану и начинают активно синтезировать в этой области основные компоненты межклеточного матрикса. При этом, на месте раны образуется соединительнотканный рубец, содержащего большое количество хаотично расположенных фибрилл коллагена.

 

3.3 ЭЛАСТИН

Эластин — основной белок эластических во­локон, которые в больших количествах содер­жатся в межклеточном веществе кожи, стенок кровеносных сосудов, связках, лёгких. Эти ткани могут растягиваться в несколь­ко раз по сравнению с исходной длиной, со­храняя при этом высокую прочность на разрыв.

 

Строение эластина

Эластин — гликопротеин с молекулярной массой 70 кД.

Первичная структура эластина образована полипептидной цепью из 800 АК, в которой преобладают глицин, валин, аланин, содержится много пролина и лизина, немного гидроксипролина, отсутствует гидроксилизин.

Большое количество гидрофобных радикалов препятствует созданию регулярной вторичной и третичной структуры эластина, поэтому он приобретает различные конформации.

В межклеточном пространстве молекулы эла­стина образуют волокна и слои, в которых от­дельные пептидные цепи связаны множеством жёстких поперечных сшивок в разветвлённую сеть. Сшивки между ос­татками лизина двух, трёх или четырёх пептидных цепей, образуют специфические структуры, которые называются десмозинами (десмозин или изодесмозин).

 

Десмозины образуются следующим образом: вначале 3 остатка лизина окисляются до альдегидов, а затем про­исходит их соединение с четвёртым остатком лизина с образованием замещённого пириди­нового кольца. Окисление остатков лизина в альдегиды осуществляется лизилоксидазой (РР, В6, Cu2+).

Кроме десмозинов, в образовании попереч­ных сшивок может участвовать лизиннорлейцин, который образуется двумя остатками лизина.

Наличие ковалентных сшивок между пептид­ными цепочками с неупорядоченной, случайной конформацией позволяет всей сети волокон эла­стина растягиваться и сжиматься в разных на­правлениях, придавая соответствующим тканям свойство эластичности.

Синтез эластина

Эластин синтезируется фибробластами в виде растворимого мономера - «тропоэластина». В межклеточном пространстве после образования поперечных сшивок эластин приобретает свою конечную внеклеточную форму, которая характеризуется нерастворимостью, высокой стабильностью и очень низкой скоростью обмена.

 

Нарушения структуры эластина и их послед­ствия

Снижение активности лизилоксидазы, вызванное дефицитом меди, пиридоксина или дефицит лизилоксидазы, связанный с генетическим дефектом, приводит к снижению или прекращению образования десмозинов. В результате поперечных сшивок нет или их недостаточное количество. При этом, у эластических тка­ней снижается предел прочности на разрыв, появляются такие нарушения, как истончённость, вялость и растяжимость. Клинически эти нарушения могут проявляться кардиоваскулярными изменениями (аневризмы и разрывы аорты, дефекты клапанов сердца), частыми пневмониями и эмфиземой лёгких.

 

Катаболизм эластина

Катаболизм эластина происходит при участии эластазы нейтрофилов. Это очень активная протеаза, которая выделяется во внеклеточное пространство нейтрофилами и разрушает эластин и другие структурные белки. Особое значение это имеет в лёгких, поскольку лёгочная ткань не регенерирует. Разрушение эластина в альвеолярных стенках ведёт к потере эластичных свойств, разрушению альвеол и развитию эмфиземы лёгких.

В норме эластазу нейтрофилов и другие протеазы ингибирует α1-антитрипсин. Основное количество α1-антитрипсина синтезируется печенью и находится в крови. В лёгких α1-антитрипсин синтезируется альвеолярными макрофагами, что и обеспечивает защиту альвеол от действия эластазы. При дефиците α1-антитрипсина, который может быть следствием различных мутаций, повышается риск развития эмфиземы лёгких.

 

megaobuchalka.ru

Катаболизм эластина

Катаболизм эластина происходит при участии эластазы нейтрофилов. Это очень активная протеаза, которая выделяется во внеклеточное пространство нейтрофилами и разрушает эластин и другие структурные белки. Особое значение это имеет в лёгких, поскольку лёгочная ткань не регенерирует. Разрушение эластина в альвеолярных стенках ведёт к потере эластичных свойств, разрушению альвеол и развитию эмфиземы лёгких.

В норме эластазу нейтрофилов и другие протеазы ингибирует α1-антитрипсин. Основное количество α1-антитрипсина синтезируется печенью и находится в крови. В лёгких α1-антитрипсин синтезируется альвеолярными макрофагами, что и обеспечивает защиту альвеол от действия эластазы. При дефиците α1-антитрипсина, который может быть следствием различных мутаций, повышается риск развития эмфиземы лёгких.

3. Гликозаминогликаны и протеогликаны

Гликозаминогликаны (ГАГ) — линейные отрицательно заряженные гетерополисахариды. ГАГ могут связывать большие количества воды, в результате чего межклеточное вещество приобретает желеобразный характер.

Протеогликаны — высокомолекулярные соединения, состоящие из гликозаминогликанов (90—95%) и белка (5—10%). Они образуют основное вещество межклеточного матрикса соединительной ткани и могут составлять до 30% сухой массы ткани.

ГАГ и протеогликаны специфически взаимодействуют с коллагеном, эластином, фибронектином, ламинином и другими белками межклеточного матрикса.

Функции протеогликанов и ГАГ:

  1. являются структурными компонентами межклеточного матрикса;

  2. участвуют в межклеточных взаимодействиях, формировании и поддержании формы клеток и органов, образовании каркаса при формировании тканей.

  3. являясь полианионами, могут связывать, кроме воды, большие количества катионов (Na+, K+, Са2+) и формировать тургор различных тканей;

  4. играют роль молекулярного сита, они препятствуют распространению патогенных микроорганизмов;

  5. гиалуроновая кислота и протеогликаны выполняют рессорную функцию в суставных хрящах;

  6. гепарансульфатсодержащие протеогликаны способствуют созданию фильтрационного барьера в почках;

  7. кератансульфаты и дерматансульфаты обеспечивают прозрачность роговицы;

  8. гепарин — антикоагулянт крови;

  9. гепарансульфаты — компоненты плазматических мембран клеток, где они могут функционировать как рецепторы и участвовать в клеточной адгезии и межклеточных взаимодействиях. Они также выступают компонентами синаптических и других пузырьков.

Строение и классы гаг

ГАГ представляют собой длинные неразветвлённые цепи гетерополисахаридов, которые построены из повторяющихся дисахаридных единиц. 1 мономером этого дисахарида является гексуроновая кислота (D-глюкуроновая кислота или L-идуроновая), 2 мономером — производное аминосахара (глюкоз- или галактозамина). NH2-группа аминосахаров обычно ацетилирована.

Кроме гиалуроновой кислоты, все ГАГ содержат сульфатные группы (О-эфиры или N-сульфаты).

У ГАГ существует 6 основных классов:

Класс ГАГ

Компоненты дисахаридных единиц

Формула

Гиалуроновая кислота

1. D-глюкуроновая кислота (β1→3)

2. N-ацетил-D-глюкозамин (β1→4)

Хондроитин-4-сульфат (хондроитинсульфат А)

1. D-глюкуроновая кислота (β1→3)

2. N-ацетил-D-галактозамин-4-сульфат (β1→4)

Хондроитин-6-сульфат (хондроитинсульфат С)

1. D-глюкуроновая кислота (β1→3)

2. N-ацетил-D-галактозамин-6-сульфат (β1→4)

Дерматансульфат

1. L-идуроновая кислота (β1→3)

2. N-ацетил-D-галактозамин-4-сульфат (β1→4)

Кератансульфат

1. D-галактоза (β1→4)

2N-ацетил-D-галактозамин-6-сульфат (β1→3)

Гепарин,

Гепарансульфат

1. D-глюкуронат-2-сульфат

(α1→4), (β1→4)

2. N-ацетил-D-галактозамин-6-сульфат (α1→4)

Гиалуроновая кислота находится во многих органах и тканях. В хряще она связана с белком и участвует в образовании протеогликановов, в стекловидном теле глаза, пупочном канатике, суставной жидкости встречается и в свободном виде. В суставной жидкости гиалуроновая кислота уменьшает трение между суставными поверхностями.

Гиалуроновая кислота содержит несколько тысяч дисахаридных единиц, молекулярная масса её достигает 105—107 Да.

Хондроитинсульфаты — самые распространённые ГАГ; они содержатся в хряще, коже, сухожилиях, связках, артериях, роговице глаза. Хондроитинсульфаты являются составным компонентом агрекана — основного протеогликана хрящевого матрикса.

Одна цепь содержит около 40 дисахаридных единиц и имеет молекулярную массу 104-106 Да.

Кератансульфаты — наиболее гетерогенные гликозаминогликаны; отличаются друг от друга по суммарному содержанию углеводов и распределению в разных тканях.

Кератансульфат I находится в роговице глаза. Кроме повторяющейся дисахаридной единицы содержит L-фукозу, D-маннозу и сиаловую кислоту.

Кератансульфат II есть в хрящевой ткани, костях, межпозвоночных дисках. Кроме повторяющейся дисахаридной единицы содержит N-ацетилгалактозамин, L-фукозу, D-маннозу и сиаловую кислоту. Кератансульфат II входит в состав агрекана и некоторых малых протеогликанов хрящевого матрикса. В отличие от других ГАГ, кератансульфаты вместо гексуроновой кислоты содержат галактозу. Молекулярная масса одной цепи 4х103 - 20х103 Да.

Дерматансульфат широко распространён в тканях, особенно он характерен для кожи, кровеносных сосудов, сердечных клапанов. В составе малых протеогликанов (бигликана и декорина) дерматансульфат содержится в межклеточном веществе хрящей, межпозвоночных дисков, менисков. Молекулярная масса одной цепи 15х103 - 40х103 Да.

Гепарин — важный компонент противосвёртывающей системы крови. Он синтезируется тучными клетками и находится в гранулах внутри этих клеток. Наибольшие количества гепарина обнаруживаются в лёгких, печени и коже. В гепарине больше N-сульфатных групп, чем в гепарансульфате. Молекулярная масса 6х103 - 25х103 Да.

Гепарансульфат находится во многих органах и тканях, где входит в состав протеогликанов базальных мембран. Гепарансульфат является постоянным компонентом клеточной поверхности. Молекулярная масса цепи 5х103 до 12х103 Да.

studfiles.net

0 0 vote
Article Rating
Подписаться
Уведомление о
guest
0 Комментарий
Inline Feedbacks
View all comments